酶的高效催化效率与专一性-2018临床助理医师生物化学考点辅导

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　　高度的催化效率：

　　一般而论，酶促反应速度比非催化反应高107?020倍，例如，反应H2O2+H2O2→2H2O+O2在无催化剂时，需活化能18，000卡/克分子;胶体钯存在时，需活化能11，700卡/克分子;有过氧化氢酶(catalase)存在时，仅需活化能2，000卡/克分子以下。

　　高度的专一性：

　　一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性(specificity)。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。

　　酶对底物的专一性通常分为以下几种：

　　(1)绝对特异性(absolutespecifictity)

　　有的酶只作用于一种底物产生一定的反应，称为绝对专一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。

　　(2)相对特异性(relativespecificity)

　　一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶(lipase)不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类;磷酸酶(phosphatase)对一般的磷酸酯都有作用，无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

　　(3)立体异构特异性(stereopecificity)

　　酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构专一性或特异性。如α-淀粉酶(α- amylase)只能水解淀粉中α-1，4-糖苷键，不能水解纤维素中的β-1，4-糖苷键;L-乳酸脱氢酶(L-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立体异构特异性表明，酶与底物的结合，至少存在三个结合点。

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