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结合珠蛋白(haptoglobin，Hp)在血浆中与游离的血红蛋白结合，是一种急性时相反应蛋白。在CAM电泳及琼脂糖凝胶电泳中位于α2区带。分子中有两对肽链(α与β链)形成α2β2四聚体。α链有α1及α2两种。而α1又发现有α1F及α1S两种遗传变异体(F表示电泳迁移率相对为 fast，S表示slow，两种变异体的多肽链只有一个氨基酸的残基组成不同)，由于α1F、α1S、α2三种等位基因编码形成αβ聚合体，因此个体之间可有多种遗传表现型(表2-3)。不同个体，由遗传获得的特征基因型决定了血浆中Hp的性质，这就是所谓基因多形性(polymorphism)的表现。还有一些血浆蛋白质也表现有相似的遗传变异，如β脂蛋白、α1AT、IgG等，Hp在遗传研究上是颇为引起兴趣的课题。
表2-3 结合珠蛋白的几种遗传表现型
| 表现型 | 亚单位的结构 | 备注 |
| Hp1-1 | (α1F)2β2α1Fα1Sβ2（α1S）2β2 | 分子量约为8万，α链含氨基酸残基83个，β链含氨基酸残基245个 |
| Hp2-1 | （α1Sα2β2）n(α1Fα2β2)n | 分子量为12万-20万的聚合体，由于n不同，可以在电泳中出现多条带 |
| Hp2-2 | （α2β）nn=3-8 | 分子量为16万-40万，由于n不同，可在电泳中出现多条带 |
Hp的主要功能是能与红细胞中释出的自由形式存在的血红蛋白结合，每分子Hp可以结合两分子的Hp。结合是不可逆的，一旦结合后，复合物在几分钟之内转运到肝，肝细胞上有特异受体，可十分有效地结合Hp-Hb复合物进入肝细胞而被降解，氨基酸和铁可被机体再利用。因此Hp可以防止Hb从肾丢失而为机体有效地保留铁。在一次急性血管内溶血时血循环中的Hp可以结合3g以上的Hb。Hp在溶血后含量急剧降低，Hp与Hb结合后不能重新被利用，但急性溶血后其在血浆中的浓度一般在一周内即可由再生而恢复。
临床意义：正常参考值范围较宽，因此一次测定的价值不大，连续观察可用于监测急性时相反应和溶血是否处于进行状态。
急性时相反应中血浆Hp增加，当烧伤和肾病综合征引起大量白蛋白丢失的情况下亦可增加，血管内溶血如溶血性贫血、输血反应、疟疾时Hp含量明显下降。此外，在严重肝病患者Hp的合成降低。在新生儿期只有成人的10%-20%(50-480mg/L)，6个月后肝成熟，血浆Hp即达成人水平(300-2150mg/L)。
