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胰岛素的合成与调节(1)
胰岛素是胰岛β细胞分泌的一种由51个氨基酸组成的多肽类激素。
胰岛β细胞首先在粗面内质网生成 含102个氨基酸的前胰岛素原――在其N 末端的氨基酸顺序引导下,穿过内质网膜(同时切除16个氨基酸的引导序列)――成为含86个氨基酸的胰岛素原,形成由许多高尔基氏囊组成的胰岛β颗粒。
当β细胞接受刺激后,β颗粒移向细胞膜,并在蛋白水解酶的作用下,使胰岛素原分解脱下一段含35个氨基酸残基的连接肽,在其氨基端和羧基端分别切下精-赖、精-精两对氨基酸,形成31个氨基酸的C肽,以β链C末端与α链N末端以两对二硫键相连接构成胰岛素。
因此,在分泌胰岛素的同时,总是有等克分子的C肽和少量的胰岛素原分泌。
C肽既无胰岛素的生物活性,也无胰岛素的免疫原性质;而胰岛素原有3%的胰岛素活性,在免疫效应方面与胰岛素有交叉反应。
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